СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ С ИНСУЛИНОВЫМ РЕЦЕПТОРОМ РЯДА ОТЕЧЕСТВЕННЫХ СУБСТАНЦИЙ ИНСУЛИНА ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО И ЕГО АНАЛОГОВ МЕТОДОМ ПОВЕРХНОСТНОГО ПЛАЗМОННОГО РЕЗОНАНАСА

Целью исследования явилось изучение взаимодействия субстанций инсулина отечественного производства, в том числе короткого и длительного действия, с инсулиновым рецептором в сравнении с субстанциями зарегистрированных препаратов методом поверхностного плазмонного резонанса. При сравнении характера кривых кинетики взаимодействия и рассчитанных равновесных констант диссоциации, определенных методом поверхностного плазмонного резонанса, статистически значимые различия между потенциально биоаналогичными субстанциями инсулина Росинсулин Р®, Росинсулин гларгин® и Росинсулин аспарт® (ООО «Завод Медсинтез») и соответствующими им субстанциями, входящими в состав зарегистрированных лекарственных препаратов, отсутствуют.

инсулин, инсулин гларгин, инсулин аспарт, инсулиновый рецептор, плазмонный резонанс, константа ассоциации

1. Хабриев Р. У., Камаев Н. О., Данилова Т. И., Кахоян Е. Г. Биофармацевтические препараты и особенности контроля их качества // Вестник Росздравнадзора. 2015. № 6. C. 55-59.

2. Проценко М. В., Ягудина Р. И. Биотехнологические лекарственные средства и биоподобные препараты: обзор практического применения и нормативной базы регулирования обращения // Фармакоэкономика. 2010. Т. 3. № 4. С. 13-21.

3. Орлов С. В., Шимановский Н. Л., Фогт С. Н. Возможно ли использование биоаналога бевацизумаба при всех показаниях, зарегистрированных для оригинального препарата? // Исследования и практика в медицине. 2016. Т. 3. № 2. С. 45-52.

4. Маргаева Б. Ю. Подходы к оценке взаимозаменяемости биоаналогов (биосимиляров) на стадии их государственной регистрации в свете реализации стратегии «Фарма-2020» // Разработка и регистрация лекарственных средств. 2013. № 3(4). С. 88-94.

5. Федеральный закон от 12.04.2010 № 61-ФЗ (ред. от 28.12.2017) «Об обращении лекарственных средств».

6. Солдатов А. А., Авдеева Ж. И., Алпатова Н. А., Медуницын Н. В., Мосягин В. Д., Гайдерова Л. А., Яковлев А. К., Бондарев В. П., Миронов А. Н. Доказательство подобия рекомбинантных эпоэтинов, зарегистрированных на основе принципов «biosimilars» (физико-химические и биологические свойства) // Биопрепараты. 2014. Т. 1. № 49. С. 11-22.

7. Проскурина И. А., Майоров А. Ю., Горячев Д. В., Бунятян Н. Д. Современные подходы к оценке фармакокинетики и фармакодинамики биоподобных генно-инженерных препаратов человеческого инсулина и аналогов инсулина человека в рамках I фазы клинического исследования // Сахарный диабет. 2016. Т. 19. № 3. С. 251-259.

8. Guideline on non-clinical and clinical development of similar biological medicinal products containing recombinant human insulin and insulin analogues (EMEA/CHMP/BMWP/32775/2005_ Rev. 1). URL: http://www.ema.europa.eu/docs/en_GB/document_library/Scientific_guideline/2015/03/WC500184161.pdf (дата обращения 02.08.2018).

9. Руководство по экспертизе лекарственных средств. Т. IV. - М.: Полиграф-Плюс. 2014. С. 54.

10. Schasfoort R. B. M., Tudos A. J. Handbook of Surface Plasmon Resonance. - Cambridge: The Royal Society of Chemistry. 2008. 403 p.

11. Иванов А. С., Медведев А. Е. Оптический плазмонно-резонансный биосенсор в молекулярном фишинге // Биомедицинская химия. 2015. V. 61. C. 231-238.

12. Mariani S., Minunni M. Surface plasmon resonance applications in clinical analysis // Analytical and Bioanalytical Chemistry. 2014. V. 406. C. 2303-2323.

13. Shalabney A., Abdulhalim I. Sensitivity-enhancement methods for surface plasmon sensors // Lasers and Photonics Reviews. 2011. V. 5. C. 571-606.

14. Situ C., Buijs J., Mooney M. H., Elliott C. T. Advances in surface plasmon resonance biosensor technology towards highthroughput, food-safety analysis // Trends in Analytical Chemistry. 2010. V. 29. C. 1305-1315.

15. Soll R., Beck-Sickinger A. On the role of neuropeptides in the hypothalamic regulation of food intake // Current Medicinal Chemistry-Immunology, Endocrine & Metabolic Agents. 2001. V. 1(2). P. 151-169.

16. Czech M. P. The nature and regulation of the insulin receptor: structure and function // Annu Rev Physiol. 1985. V. 47. P. 357-81.

17. Shanik M., Xu Y., Škrha J., Dankner R., Zick Y., Roth J. Insulin resistance and hyperinsulinemia // Diabetes Care. 2008. V. 31. Suppl. 2. P. 262.

18. Nakagawa S. H., Tager H. S., Steiner D. F. Mutational Analysis of Invariant Valine B12 in Insulin: Implications for Receptor Binding // Biochemistry. 2000. V. 39 (51). P. 15826-15835.

19. Menting J. G., Whittaker J., Margetts M. B., Whittaker L. J., Kong GK-W., Smith B. J., Watson C. J., Žáková L., Kletvíková E., Jiráček J. How insulin engages its primary binding site on the insulin receptor // Nature. 2013. V. 493 (7431). P. 241-245.

20. Schäffer L. A model for insulin binding to the insulin receptor // Eur. J. Biochem. 1994. V. 221(3). P. 1127-1132.

21. De Meyts P., Whittaker J. Structural biology of insulin and IGF1 receptors: implications for drug design // Nature Reviews Drug Discovery. 2002. V. 1(10). P. 769-783.

22. Lawrence M. C., McKern N. M., Ward C. W. Insulin receptor structure and its implications for the IGF-1 receptor // Current Opinion in Structural Biology. 2007. V. 17(6). P. 699-705.

23. Ward C. W., Lawrence M. C., Streltsov V. A., Adams T. E., McKern N. M. The insulinand EGF receptor structures: new insights into ligandinduced receptor activation // Trends in Biochemical Sciences. 2007. V. 32(3). P. 129-137.