АНАЛИЗ ВЛИЯНИЯ СУБСТАНЦИЙ РАЗЛИЧНОЙ ПРИРОДЫ НА АКТИВНОСТЬ КАСПАЗ (ОБЗОР)
Аннотация
В работе представлен обзор строения и функций ферментов семейства каспаз. Рассмотрены основные этапы и пути развития программируемой клеточной гибели - апоптоза. Продемонстрированы механизмы ингибирования и активации каспаз, и их роль в апоптозе клеток. Отдельные этапы активации каспаз в организме остаются ещё недостаточно исследованными. В настоящее время, подробно изучены строение, свойства, ключевые моменты функционирования и регуляции каспаз в организме, однако на молекулярном и клеточном уровнях, недостаточно для непосредственного регулирования их деятельности. Современные исследования влияния искусственно созданных субстанций различной природы на эти ферменты, в свою очередь, открывают перспективы для дальнейшего поиска методов их регуляции что, в свою очередь, позволило бы использовать полученные знания в лечении онкологических, аутоиммунных и нейродегенеративных заболеваний.
Об авторах
Е. С. Кокарева
ФГАОУ ВО «Российский университет дружбы народов» (РУДН)
Россия
Россия
В. В. Морозов
ФГАОУ ВО «Российский университет дружбы народов» (РУДН)
Россия
Россия
Я. М. Станишевский
ФГАОУ ВО «Российский университет дружбы народов» (РУДН)
Россия
Россия
М. А. Журавлева
ФГАОУ ВО «Российский университет дружбы народов» (РУДН)
Россия
Россия
А. В. Зубков
ФГБНУ «Научно-исследовательский институт вакцин и сывороток им. И. И. Мечникова» (ФГБНУ НИИВС им. И. И. Мечникова)
Россия
Россия
Список литературы
1. Владимирская Е. Б. Механизмы апоптотической смерти клеток. Гематология и трансфузиология. 2002. Т. 47. № 2. С. 35-40.
2. Григорьев М. Ю., Имянитов Е. Н., Хансон К. П. Апоптоз в норме и патологии. Медицинский академический журнал. 2003. Т. 3. № 3. С. 3-11.
3. Нагорнев В. А., Восканьянц А. Н. Апоптоз и его роль в атерогенезе. Медицинский академический журнал. 2003. Т. 3. № 4. С. 3-18.
4. Робинсон М. В., Труфакин В. А. Апоптоз клеток иммунной системы. Успехи современной биологии. 1991. Т. 3. Вып. 2. С. 246-259.
5. Rodriguez J., Lazebnik Y. Caspase-9 and Apaf-1 form an active holoenzyme. Genes Dev. 1999. № 13. Р. 3179-3184.
6. Saleh A., Srinivasula S. M., Acharya S., Fishel R., Alnemri E. S. Cytochrome c and dATP-mediated oligomerization of Apaf-1 is a prerequisite for procaspase-9 activation. J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 17941-17945.
7. Yang X., Chang H. Y., Baltimore D. Essential role of CED-4 oligomerization in CED-3 activation and apoptosis. Science. 1998. V. 281. P. 1355-1357.
8. Kumar S., Doumanis J. The fly caspases. Cell Death Differ. 2000. № 7. Р. 1039-1044.
9. Shi Y. Apoptosome: the cellular engine for the activation of caspase-9. Structure. 2002. № 10. Р. 285-288.
10. Wei Y. The structures of caspases-1, -3, -7 and -8 reveal the basis for substrate and inhibitor selectivity. Chem. Biol. 2000. № 7. Р. 423-432.
11. Salvesen G. S., Duckett C. S. IAP proteins: blocking the road to death’s door. Nature Rev. Mol. Cell Biol. 2002. № 3. Р. 401-410.
12. Sun C. NMR structure and mutagenesis of the inhibitor-of-apoptosis protein XIAP. Nature. 1999. V. 401. P. 818-822.
13. Ashhab Y., Alian A., Polliack A. Two splicing variants of a new inhibitor of apoptosis gene with different biological properties and tissue distribution pattern. FEBS Lett. 2001. V. 495. P. 56-60.
14. Zoog S. J., Schiller J. J., Wetter J. A. Baculovirus apoptotic suppressor P49 is a substrate inhibitor of initiator caspases resistant to P35 in vivo. EMBO J. 2002. V. 21. P. 5130-5140.
15. Srinivasula S. M. A conserved XIAP-interaction motif in caspase-9 and Smac/DIABLO mediates opposing effects on caspase activity and apoptosis. Nature. 2001. V. 409. P. 112-116.
16. Shi Y. A conserved tetrapeptide motif: potentiating apoptosis through IAP-binding. Cell Death Differ. 2002. № 9. P. 93-95.
17. Wu G. Structural basis of IAP recognition by Smac/DIABLO. Nature. 2000. V. 408. P. 1008-1012.
18. Yang X., Chang H. Y., Baltimore D. Autoproteolytic activation of procaspases by oligomerization. Mol. Cell. 1998. № 1. Р. 319-325.
19. Boatright K. M., Salvesen G. S. Mechanisms of caspase activation. Boatright, Curr. Opin. Cell Biol. 2003. № 15. Р. 725-731.
20. Olivera S.-C. M., Caballero B. M., Argent R., Alonso J. C., Centeno F., Lorenzo M. J. JNK signaling pathway regulates sorbitol-induced Tau proteolysis and apoptosis in SH-SY5Y cells by targeting caspase-3. Arch Biochem Biophys. 2017. № 15. V. 636. P. 42-49.
21. Lou M., Zhang L. N., Ji P. G., Feng F. Q., Liu J. H., Yang C., Li B. F., Wang L. Quercetin nanoparticles induced autophagy and apoptosis through AKT/ERK/Caspase-3signaling pathway in human neuroglioma cells: In vitro and in vivo, Biomed Pharmacother. 2016. V. 84. P. 1-9.
22. Liu R., Shih T.-C., Deng X., Anwar L., Ahadi S., Kumaresan P., Lam K. S. Design, Synthesis, and Application of OB2C Combinatorial Peptide and Peptidomimetic Libraries, Methods Mol. Biol. 2015. V. 1248. P. 3-22.
23. Allaman-Pillet N., Oberson A., Schorderet D. F., BIRO1, a Cell-Permeable BH3 Peptide, Promotes Mitochondrial Fragmentation and Death of Retinoblastoma Cells, Mol. Cancer Res. 2015. V. 13. №1. P. 86-97.
24. Russo P., Arzani D., Trombino S., Falugi C. С-myc Down-Regulation Induces Apoptosis in Human Cancer Cell Lines Exposed to RPR-115135 (C31H29NO4), a Non-Peptidomimetic Farnesyltransferase Inhibitor, The journal of pharmacology and experimental therapeutics. 2003. V. 304. P. 37-47.
Для цитирования:
Кокарева Е.С., Морозов В.В., Станишевский Я.М., Журавлева М.А., Зубков А.В. АНАЛИЗ ВЛИЯНИЯ СУБСТАНЦИЙ РАЗЛИЧНОЙ ПРИРОДЫ НА АКТИВНОСТЬ КАСПАЗ (ОБЗОР). Разработка и регистрация лекарственных средств. 2018;(4):29-36.
For citation:
Kokareva E.S., Morozov V.V., Stanishevskiy Y.M., Zhuravleva M.A., Zubkov A.V. RESEARCH ON THE INFLUENCE OF VARIOUS SUBSTANCES ON CASPASE ACTIVITY (REVIEW). Drug development & registration. 2018;(4):29-36. (In Russ.)
Просмотров: 41
Послать статью по эл. почте 